Hämoglobinstruktur

Hämoglobinstruktur

Wir alle wissen, dass der menschliche Körper aus Hämoglobin besteht. Die Existenz von Hämoglobin ist auch für den menschlichen Körper sehr wichtig. Wenn der menschliche Körper abnormales Hämoglobin aufweist, verursacht dies eine Vielzahl von Krankheiten. Viele Menschen entscheiden sich bei der Überprüfung des Hämoglobins für Blutuntersuchungen, da Hämoglobin aus Eisenhäm und Globin besteht. Wie ist also die Struktur von Hämoglobin?

Jedes Hämoglobinmolekül besteht aus einem Molekül Globin und vier Molekülen Häm, wobei Globin etwa 96 % und Häm 4 ​​% ausmacht.

Hämoglobin ist ein Protein, das in höheren Organismen für den Sauerstofftransport verantwortlich ist.

Hämoglobin im menschlichen Körper besteht aus vier Untereinheiten, zwei α-Untereinheiten und zwei β-Untereinheiten. In einer Elektrolytlösung, die der Umgebung des menschlichen Körpers ähnelt, können sich die vier Hämoglobinuntereinheiten automatisch zu einer α2β2-Form zusammensetzen.

Jede Untereinheit des Hämoglobins besteht aus einer Peptidkette und einem Hämmolekül. Unter physiologischen Bedingungen windet sich die Peptidkette und faltet sich zu einer Kugel, die das Hämmolekül im Inneren hält. Die durch die gewundene Peptidkette gebildete Kugelstruktur wird auch Globin genannt. Das Hämmolekül ist ein kleines Molekül mit Porphyrinstruktur. Im Zentrum des Porphyrinmoleküls sind die Stickstoffatome der vier Pyrrolringe im Porphyrin an ein Eisenion koordiniert, und das Stickstoffatom an der Indolseitenkette eines Histidinrests an der 8. Position in der Globinpeptidkette ist von oberhalb der Ebene des Porphyrinmoleküls an das Eisenion koordiniert. Wenn Hämoglobin nicht an Sauerstoff gebunden ist, ist ein Wassermolekül von unterhalb des Porphyrinrings an das Eisenion koordiniert, und wenn Hämoglobin Sauerstoff transportiert, ersetzt das Sauerstoffmolekül das Wassermolekül.

1 Struktur: Hämoglobin (Hb) besteht aus zwei Paaren Globinpeptidketten und 4 Hämeisen. Globin hat vier Peptidketten (α- und β-Ketten); Häm: Protoporphyrin und Eisen. 2 Eigenschaften: (1) Unter normalen Umständen sind 99 % des Hämoglobin reduziertes Hämoglobin (HbA) und 1 % eisenhaltiges Hämoglobin (HbF). (2) Nur Hb im Zustand Fe2+ kann sich mit Sauerstoff verbinden, man nennt dies Sauerstoffhämoglobin. (3) Art und Anteil des Hämoglobins variieren in den verschiedenen Stadien des menschlichen Wachstums. Drei Monate nach der Geburt liegt der HbA-Wert über 95 %, während der HbF-Wert unter 1 % fällt. (4) Die Hämoglobinsynthese wird durch Hormone (Erythropoietin, Androgene) reguliert. (5) Die relative Molekülmasse beträgt 64458. (6) Die Abbauprodukte sind Globin und Häm.

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