Was sind die Symptome einer myolytischen Erkrankung?

Viele Menschen bevorzugen im Alltag salz- und fettreiche sowie reizende Nahrungsmittel. Solche langfristigen Lebensgewohnheiten können dem Körper großen Schaden zufügen. Eine myolytische Erkrankung kann aufgrund einer Muskelkompression auftreten, die durch eine starre Körperhaltung, häufige und übermäßige körperliche Betätigung, Hochspannungsstromschläge, systemische Krämpfe usw. verursacht wird. Auch bei der rheumatoiden Arthritis handelt es sich um eine Erkrankung, bei der Muskelzellen im menschlichen Körper absterben.

Frage 1

Rhabdomyolyse ist eine Krankheit, bei der Muskelzellen giftige Substanzen produzieren, die zu Nierenschäden führen, die allgemein als Muskelabbau bezeichnet werden. Im menschlichen Körper gibt es drei Muskeltypen: Herzmuskel, glatte Muskulatur und Skelettmuskel. Der Herzmuskel und der Skelettmuskel sind quergestreift. Eine Rhabdomyolyse tritt normalerweise in den Skelettmuskeln auf, die für die Bewegungen unserer Gliedmaßen verantwortlich sind. Eine Rhabdomyolyse tritt häufig auf, wenn ein Muskel stark belastet, über einen langen Zeitraum komprimiert oder überbeansprucht wurde. In einigen anderen Fällen, beispielsweise bei einer Blockade von Blutgefäßen, die zu Muskelhypoxie führt, sowie bei Patienten mit besonderen körperlichen Beschwerden, die bestimmte Medikamente einnehmen, kann ebenfalls eine Rhabdomyolyse verursacht werden.

(I) Biochemische Veränderungen in der Muskulatur

⒈Kontraktile Proteine ​​und Stoffwechsel

Myosin kann anhand seiner Löslichkeit in alkalischer Lösung bei Raumtemperatur in unlösliches Kollagen und lösliches myofibrilläres Protein unterteilt werden. Letzteres stellt mehr als 90 % des normalen Muskels eines Erwachsenen dar. Bei Myopathie nimmt der Anteil löslichen Proteins ab und erreicht im Spätstadium weniger als 50 %, während das Kollagen im Bindegewebe zunimmt. In den Muskeln bei pseudohypertropher Muskeldystrophie ist die ATPase-Aktivität von Myosin verringert und die Fähigkeit von Aktomyosin, Ca2+ zu binden, ist geringer als bei normalen Menschen. Die Proteinsyntheserate in den aus den Muskeln von Menschen mit Myopathie oder Genträgern extrahierten Ribosomen ist höher als die von normalen Menschen. Die automatische Röntgenmethode erkennt, dass die Rate des Einbaus von Leucin in Protein im Sarkoplasma der Muskeln von Patienten höher ist als die von normalen Menschen. Unter Verwendung von 3-Methylhistidin, dem Hauptbestandteil von Aktin und Myosin, als Indikator wurde festgestellt, dass die im Urin von Kindern mit pseudohypertropher Myopathie ausgeschiedene Menge dreimal höher ist als die von normalen Kindern desselben Alters, was darauf hindeutet, dass die Syntheserate von Myosin bei Myopathie steigt.

⒉ Muskelenzyme

Im Frühstadium der Myopathie sind die Aktivitäten von Enzymen wie Cathepsin A und B, Dipeptidase, Arylthioesterase und Ribonuklease deutlich erhöht, während die Aktivitäten von Enzymen wie Cathepsin D, saurer Phosphatase, β-Acetylglucosaminidase, Fucosidase und Mannosidase erst im Spätstadium der Myopathie zuzunehmen beginnen. Es wird allgemein angenommen, dass es sich dabei um eine unspezifische und sekundäre Veränderung handelt, also um die Reaktion der Muskelfasern auf schädliche Faktoren. Was die Glykolyse- und Zuckerstoffwechselenzyme betrifft, wurde zuerst entdeckt, dass die Glykolyserate der Muskeln von Myopathiepatienten niedriger war als bei normalen Menschen. Dann stellte man fest, dass die Aktivitäten von α-Phosphorylase, Phosphoglucomutase (PGM) und Aldolase verringert waren und die Aldolaseaktivität nur weniger als die Hälfte der Aktivität normaler Menschen betrug. Außerdem kam es zu einem deutlichen Rückgang von CPK und ATPase, insbesondere beim juvenilen Typ. Die Aktivitäten von Adenylatkinase (AK), AMMP-Deaminase, LDH, Pyruvatkinase (PK) und Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase (GAP-DH) waren ebenfalls niedriger als in normalen Muskeln, während die Aktivitäten von 6-Phosphoglucose-Dehydrogenase und 6-Phosphoglucuronsäure-Dehydrogenase erhöht waren, was darauf hindeutet, dass der Pentosephosphatweg aktiv war. Dies liegt daran, dass das Wachstum regenerierender Fasern in Muskeln eine höhere Nukleinsäuresynthese erfordert. LDH5 macht in den Muskeln von Patienten mit Muskeldystrophie nur 17,7 % des LDH aus (normal sind 31,4 %), was einem deutlichen Rückgang entspricht, während CPK-MM höher ist als in normalen Muskeln. Bei pseudohypertropher Myopathie kommt es zu einer abnormen Hexokinase Typ II (HK-II).