Das Grundgerüst der Zellmembran

Der Mensch besteht aus Zellen, und viele Lebewesen auf der Welt bestehen aus Zellen. Pflanzen haben Pflanzenzellen und menschliche Zellen. Die Struktur einer Zelle besteht aus einer Zellmembran, einem Zellkern und Zytoplasma usw. Pflanzen haben auch Chloroplasten und menschliche Zellen enthalten auch Mitochondrien usw. Die Zellmembran ist die äußerste halbdurchlässige Membran der Zelle. Werfen wir einen Blick auf das Grundgerüst der Zellmembran.

Die Zellmembran ist eine elastische, halbdurchlässige Membran, die hauptsächlich aus Phospholipiden besteht und eine Dicke von 8 bis 10 nm hat. Bei tierischen Zellen steht die Außenseite der Membran mit der äußeren Umgebung in Kontakt. Seine Hauptfunktionen bestehen im selektiven Stoffaustausch, in der Aufnahme von Nährstoffen, in der Ausscheidung von Stoffwechselendprodukten sowie in der Sekretion und dem Transport von Proteinen.

Membranlipide bestehen hauptsächlich aus Phospholipiden, Cholesterin und einer kleinen Menge Glykolipiden. In den Membranlipiden der meisten Zellen machen Phospholipide mehr als 70 % der Gesamtmenge aus, Cholesterin übersteigt nicht 30 % und Glykolipide nicht mehr als 10 %. Phospholipide können in zwei Kategorien unterteilt werden: Phosphoglyceride und Sphingomyelin (SM). Zu den Glycerinphospholipiden zählen vor allem Phosphatidylcholin (Phosphatidylcholin, PC), gefolgt von Phosphatidylserin (Phosphalidylserin, PS) und Phosphatidylethanolamin (Cephalin) (Phosphatidylethanolamin, PE), am wenigsten häufig kommt Phosphatidylinositol (Phosphatidylinosital, PI) vor. Phospholipide, Cholesterin und Glykolipide sind allesamt amphiphile Moleküle. Hydrophile Gruppen wie die Phosphat- und Alkaligruppen in Phospholipidmolekülen, die Hydroxylgruppen in Cholesterinmolekülen und die Zuckerketten in Glykolipidmolekülen bilden die hydrophilen Enden ihrer jeweiligen Moleküle, während die anderen Enden der Moleküle hydrophobe Fettsäure-Kohlenwasserstoffketten sind. Diese Moleküle kommen in der Plasmamembran in Form einer Lipiddoppelschicht vor, wobei die hydrophilen Enden zur extrazellulären Flüssigkeit oder zum Zytoplasma zeigen und die hydrophoben Fettsäure-Kohlenwasserstoffketten einander zugewandt sind und so innerhalb der Membran einen hydrophoben Bereich bilden. Die Lipidzusammensetzung der Membranlipiddoppelschicht ist asymmetrisch. Aminosäurehaltige Phospholipide (Phosphatidylserin, Phosphatidylethanolamin und Phosphatidylinositol) sind hauptsächlich in der inneren Schicht der Membran in der Nähe des Zytoplasmas verteilt, während die meisten und alle Phosphatidylcholinglykolipide in der äußeren Schicht der Membran verteilt sind.

Membranprotein

Es gibt zwei Arten von Proteinen: intrinsische Proteine ​​und extrinsische Proteine. Intrinsische Proteine ​​sind mit ihren hydrophoben Teilen kovalent an den hydrophoben Teil von Phospholipiden gebunden und beide Enden sind polar und durchdringen die Innen- und Außenseite der Membran. Extrinsische Proteine ​​sind mit nicht-kovalenten Bindungen an die äußeren Enden intrinsischer Proteine ​​oder an die hydrophilen Köpfe von Phospholipidmolekülen gebunden. Wie Träger, spezifische Rezeptoren, Enzyme und Oberflächenantigene. 20 bis 30 % der Oberflächenproteine ​​(periphere Proteine) binden über geladene Aminosäuren oder Gruppen – polare Gruppen – an Lipide auf beiden Seiten der Membran; 70 bis 80 % der gebundenen Proteine ​​(intrinsische Proteine) binden über eine oder mehrere hydrophobe α-Helices (entstehen durch die Absorption von 20 bis 30 hydrophoben Aminosäuren, mit 3,6 Aminosäureresten pro Windung, entsprechend der Dicke der Membran. Benachbarte α-Helices sind durch geradkettige Peptide auf der Innen- und Außenseite der Membran verbunden) an Lipidmoleküle, d. h. die hydrophoben Hydroxyle im Inneren der Membran. Theoretisch können in der Lipidschicht eingebettete Proteine ​​schweben und sich seitlich verschieben, sodass sie zufällig verteilt sein müssten. In Wirklichkeit jedoch weisen sie eine regionale Verteilung auf (die möglicherweise damit zusammenhängt, dass bestimmte Proteinmoleküle vom Zytoskelett auf der Innenseite der Membran festgehalten werden), damit sie ihre speziellen Funktionen erfüllen können: den Austausch von Materie, Energie und Informationen zwischen Zellen und der Umgebung. (Frye und Edidin verwendeten 1970 rot emittierendes alkalisches Zimtaldehyd, um menschliche Zellen und kultivierte Mauszellen, die in vitro kultiviert wurden, mit grün emittierenden, fluoresceinmarkierten Membranprotein-Antikörpern zu markieren und ließen sie dann verschmelzen. Nach 40 Minuten bei 37 °C waren sie gleichmäßig verteilt. Photobleichende Fluoreszenz-Wiederherstellungsmethode, Mikrobereichsüberwachung)

Es gibt zwei Haupttypen von Transportproteinen auf der Zellmembran: Trägerproteine ​​und Kanalproteine. Trägerproteine, auch Träger, Permeasen und Transporter genannt, können an bestimmte gelöste Stoffe binden und die gebundenen gelösten Stoffe durch Änderungen ihrer eigenen Konformation auf die andere Seite der Membran übertragen. Einige Trägerproteine ​​benötigen Energie zum Antrieb, wie beispielsweise verschiedene ATP-betriebene Ionenpumpen; andere benötigen keine Energie und transportieren Substanzen durch unterstützte Diffusion, wie beispielsweise Valinase. Kanalproteine ​​haben eine schwache Bindung an die Stoffe, die sie transportieren, und können hydrophile Kanäle bilden, die bei Öffnung der Kanäle bestimmte gelöste Stoffe passieren lassen. Alle Kanalproteine ​​transportieren gelöste Stoffe durch unterstützte Diffusion.

Membranzucker

Membranzucker und Zuckerhüllen: Glykoproteine, Glykolipide

Kohlenhydrate in der Zellmembran bestehen hauptsächlich aus Oligosaccharidketten und Polysaccharidketten, die kovalent an Membranlipide oder Proteine ​​gebunden sind und so Glykolipide und Glykoproteine ​​bilden. Die meisten dieser Zuckerketten liegen auf der Außenseite (nicht dem Zytoplasma) der Membran. (Polysaccharid-Protein-Komplex, Zellhülle) Die Spezifität der Monosaccharidanordnung dient als „Markierung, Antenne“ von Zellen oder Proteinen – antigene Determinante (erkennbar, Bindung an Transmitter, Hormone etc.). Die Oligosaccharidketten auf Substanzen der Blutgruppe ABO, nämlich Sphingosin, sind unterschiedlich. 131AA+100 Zuckerreste).